Mitochondrien sind Organellen, die essentielle zelluläre Prozesse ausüben. Proteine des Intermembranraums sind unter anderem beteiligt an Proteintransport, ATP-Produktion und Apoptose. Alle Proteine des Intermembranraums werden im Zytosol synthetisiert und dann über die äußere Mitochondrienmembran transportiert. Einige der Proteine sind durch konservierte Cysteinmotive gekennzeichnet und werden über ein Disulfidtransfersystem importiert, welches aus den essentiellen Proteinen Mia40 und der Sulfhydryloxidase Erv1 gebildet wird. Dieses System führt Disulfidbrücken in Substratproteine ein, wodurch diese in eine gefaltete Konformation überführt werden. Experimente, die den direkten Transfer von Disulfidbrücken zeigen, fehlten bislang. Ziel der vorliegenden Arbeit war die Charakterisierung des molekularen Mechanismus des Disulfidtransfersystems und seine Rolle bei der oxidativen Faltung von Proteinen des Intermembranraums. Anhand gereinigter Komponenten wurde gezeigt, dass Mia40 durch Erv1 oxidiert werden kann und es möglich ist, ein Disulfidtransfersystem aus Mia40 und Erv1 zu rekonstituieren, welches Disulfidbrücken auf Substratproteine überträgt.